Alpha Propeller Apa, Struktur, Kepentingan

The Alpha Propeller Ia adalah struktur sekunder yang paling mudah yang boleh diadopsi oleh protein di ruang angkasa mengikut ketegaran dan kebebasan putaran hubungan antara sisa asid amino mereka.

Ia dicirikan oleh bentuk lingkaran di mana asid amino diatur, yang nampaknya memerintahkan di sekitar paksi membujur khayalan dengan kumpulan R ke luar ini.

Proksi Alpha telah diterangkan untuk kali pertama pada tahun 1951 oleh Pauling dan kolaborator, yang menggunakan data yang ada pada jarak interatomi, sudut pautan dan parameter struktur lain peptida dan asid amino untuk meramalkan konfigurasi yang paling mungkin bahawa rantai dapat menganggap polipeptida.

Keterangan kipas alfa timbul dari pencarian semua struktur yang mungkin dalam rantai peptida yang stabil oleh jambatan hidrogen, di mana sisa itu bersamaan dengan stoikiometri dan konfigurasi setiap satu adalah planar, seperti yang ditunjukkan oleh data resonans pautan peptida yang tersedia untuk tarikh.

Struktur sekunder ini adalah yang paling biasa di kalangan protein, dan ia digunakan oleh kedua -dua protein larut dan protein membran komprehensif. Dipercayai bahawa lebih daripada 60% protein wujud dalam bentuk alfa atau helaian beta.

Struktur

Secara umum, setiap giliran kipas alpha mempunyai purata 3.6 sisa asid amino, yang bersamaan lebih kurang hingga 5.4 Å panjang. Walau bagaimanapun, sudut sudut dan giliran berbeza dari satu protein ke yang lain dengan ketergantungan yang ketat pada urutan asid amino struktur utama.

Kebanyakan kipas Alfa. Keadaan untuk satu atau yang lain berlaku adalah bahawa semua asid amino berada dalam konfigurasi yang sama (l atau d), kerana ini bertanggungjawab untuk arah giliran.

Penstabilan sebab -sebab struktur penting ini untuk dunia protein diberikan oleh ikatan hidrogen. Ikatan ini berlaku di antara atom hidrogen yang dilampirkan pada nitrogen elektrogen ikatan peptida dan atom oksigen karboksilik elektronegatif dari asid amino empat kedudukan kemudian, di rantau N-terminal berkenaan dengan dirinya sendiri.

Setiap pusingan kipas, pada gilirannya, bergabung dengan ikatan hidrogen seterusnya, yang merupakan asas untuk mencapai kestabilan keseluruhan molekul.

Tidak semua peptida dapat membentuk kipas alfa yang stabil. Ini diberikan oleh keupayaan intrinsik setiap asid amino rantai untuk membentuk kipas, yang secara langsung berkaitan dengan sifat kimia dan fizikal kumpulan substituennya.

Sebagai contoh, pada pH tertentu banyak sisa kutub boleh memperoleh beban yang sama, sehingga mereka tidak dapat ditempatkan secara berturut -turut dalam kipas sejak penolakan di antara mereka akan menyiratkan gangguan yang besar dalam hal yang sama.

Saiz, bentuk dan kedudukan asid amino juga penentu penting kestabilan heliks. Tanpa pergi lagi, sisa seperti ASN, SER, THR dan CYS yang diposisikan dalam kedekatan yang rapat dalam urutan juga boleh memberi kesan negatif terhadap konfigurasi Alpha Propeller.

Dengan cara yang sama, hidrofobisiti dan hidrofilik segmen heliks alfa dalam peptida tertentu bergantung secara eksklusif pada identiti RA asid amino.

Dalam protein membran komprehensif alpha alpha mencecah dengan sisa -sisa watak hidrofobik yang kuat, sangat diperlukan untuk penyisipan dan konfigurasi segmen antara ekor apolar fosfolipid konstituen.

Protein yang larut, sebaliknya, mempunyai dewan alpha yang kaya dengan sisa kutub, yang memungkinkan interaksi yang lebih baik dengan persekitaran berair yang terdapat di sitoplasma atau di ruang interstisial.

Kepentingan fungsional

Motif Propeller Alpha mempunyai pelbagai fungsi biologi. Corak interaksi khusus antara kipas memainkan peranan penting dalam fungsi, pemasangan dan oligomerisasi kedua -dua protein membran dan protein larut.

Domain ini terdapat dalam banyak faktor transkripsi, penting dari sudut pandangan peraturan ekspresi genetik. Mereka juga hadir dalam protein dengan kaitan struktur dan protein membran yang mempunyai fungsi pengangkutan dan/atau penghantaran pelbagai jenis.

Seterusnya, beberapa contoh klasik protein dengan alpha droops:

Myosin

Myosin adalah actin Atpasa yang bertanggungjawab untuk penguncupan otot dan pelbagai bentuk mobiliti sel. Kedua -dua otot dan bukan myosinas terdiri daripada dua wilayah atau "kepala" globular yang dikaitkan dengan satu sama lain dengan helicoidal alpha "ekor" panjang.

Kolagen

Satu pertiga daripada jumlah kandungan protein tubuh manusia diwakili oleh kolagen. Ia adalah protein yang paling banyak dari ruang ekstraselular dan mempunyai ciri -ciri tersendiri motif struktur yang terdiri daripada tiga helai selari dengan konfigurasi heliks levógira, yang bersatu untuk membentuk jarak tiga dextrogyry.

Keratin

Keratin adalah sekumpulan protein pembentukan filamen yang dihasilkan oleh beberapa sel epitel dalam vertebrata. Mereka adalah komponen utama kuku, rambut, cakar, shell penyu, tanduk dan bulu. Sebahagian daripada struktur fibrillarnya terdiri daripada segmen Alpha Propeller.

Hemoglobin

Oksigen darah diangkut oleh hemoglobin. Bahagian globin protein tetramerik ini terdiri daripada dua kipas alpha yang sama sebanyak 141 sisa, dan dua rantai beta sebanyak 146 sisa masing -masing.

"Jari Zink" jenis protein

Organisma eukariotik mempunyai kekayaan zink yang besar, yang berfungsi untuk tujuan yang berbeza: pengiktirafan DNA, pembungkusan RNA, pengaktifan transkrip, peraturan apoptosis, lipatan protein, dll. Ramai jari zink mempunyai alpha cawangan sebagai komponen utama struktur mereka dan yang penting untuk fungsi mereka.

Rujukan

1. Aurora, r., Srinivasan, r., & Rose, G. D. (1994). Peraturan untuk-Alpha-Helix Penamatan oleh Glycine. Sains, 264(5162), 1126-1130.
2. Blaber, m., Zhang, x., & Matthews, b. (1993). Asas Struktur Asid Amino Asid Alpha Helix Prperesity. Sains, 260(1), 1637-1640.
3. Brennan, r. G., & Matthews, b. W. (1989). Motif DNA Helix-Turn-Helix mengikat. Jurnal Kimia Biologi, 264(4), 1903-1906.