Faktor yang mempengaruhi aktiviti enzimatik

The Faktor yang mempengaruhi aktiviti enzimatik Mereka adalah ejen atau syarat yang dapat mengubahsuai fungsi enzim. Enzim adalah kelas protein kompleks yang fungsinya untuk mempercepat tindak balas biokimia. Biomolekul ini penting untuk semua bentuk kehidupan, tumbuh -tumbuhan, kulat, bakteria, protik dan haiwan.

Enzim adalah asas dalam pelbagai reaksi penting untuk organisma, seperti menghapuskan sebatian toksik, menguraikan makanan dan menjana tenaga.

Oleh itu, enzim seperti mesin molekul yang memudahkan tugas sel dan, dalam banyak keadaan, operasi mereka terjejas atau disukai dalam keadaan tertentu.

Senarai faktor yang mempengaruhi aktiviti enzimatik

Kepekatan enzim

Apabila kepekatan enzim meningkat, kelajuan tindak balas meningkat secara proporsional. Walau bagaimanapun, ini hanya berlaku kepada kepekatan tertentu, kerana pada masa yang diberikan kelajuan menjadi malar. Ini kerana enzim tambahan tidak lagi mempunyai apa yang harus dipatuhi.

Harta ini digunakan untuk menentukan aktiviti enzim serum (dari serum darah) untuk diagnosis penyakit.

Kepekatan substrat

Dengan meningkatkan kepekatan substrat, kelajuan tindak balas meningkat. Ini disebabkan oleh fakta bahawa lebih banyak molekul substrat akan bekerjasama dengan molekul enzim, jadi produk akan terbentuk dengan lebih cepat.

Walau bagaimanapun, dengan melebihi kepekatan substrat tertentu tidak akan ada kesan pada kelajuan tindak balas, kerana enzim akan tepu dan berfungsi pada kelajuan maksimumnya.

Ph

Perubahan kepekatan ion hidrogen (pH) mempengaruhi aktiviti enzim. Kerana ion ini mempunyai beban, mereka menjana daya tarikan dan penolakan antara ikatan hidrogen dan ionik enzim. Gangguan ini menghasilkan perubahan dalam bentuk enzim, sehingga mempengaruhi aktiviti mereka.

Boleh melayani anda: Separuh Löwenstein-Losen: Yayasan, Penyediaan dan Penggunaan

Setiap enzim mempunyai pH yang optimum di mana kelajuan tindak balas adalah maksimum. Oleh itu, pH optimum untuk enzim bergantung pada tempat ia berfungsi secara normal.

Sebagai contoh, enzim usus mempunyai pH optimum kira -kira 7.4 (sedikit asas). Sebaliknya, enzim di perut mempunyai pH optimum kira -kira 2 (sangat berasid).

Saliniti

Kepekatan jualan juga mempengaruhi potensi ionik dan seterusnya dapat mengganggu pautan enzim tertentu, yang boleh menjadi sebahagian daripada tapak aktif yang sama. Dalam kes ini, seperti pH, aktiviti enzimatik akan terjejas.

Suhu

Apabila suhu meningkat, aktiviti enzimatik meningkat dan, akibatnya, kelajuan reaksi. Walau bagaimanapun, suhu yang sangat tinggi menafikan enzim (memusnahkan), ini bermakna bahawa tenaga berlebihan memecahkan pautan yang mengekalkan struktur mereka, menyebabkan mereka tidak berfungsi secara optimum.

Oleh itu, kelajuan tindak balas berkurangan dengan cepat sebagai enzim denatur tenaga haba. Kesan ini dapat dilihat secara grafik dalam lengkung berbentuk loceng, di mana kadar tindak balas suhu berkaitan.

Suhu di mana kelajuan tindak balas maksimum berlaku dipanggil suhu optimum enzim, yang diperhatikan pada titik tertinggi lengkung.

Nilai ini berbeza untuk enzim yang berbeza. Walau bagaimanapun, kebanyakan enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimum sekitar 37.0 ° C.

Ringkasnya, apabila suhu meningkat, pada mulanya kadar tindak balas akan meningkat disebabkan peningkatan tenaga kinetik. Walau bagaimanapun, kesan pecah kesatuan akan meningkat, dan kelajuan tindak balas akan mula berkurangan.

Boleh melayani anda: Phosphatidylinositol: Struktur, Latihan, Fungsi

Contohnya adalah demam: Apabila badan mempunyai suhu yang sangat tinggi disebabkan oleh jangkitan, suhu tinggi ini dapat menafikan enzim bakteria yang menyebabkan jangkitan.

Kepekatan produk

Pengumpulan produk tindak balas secara amnya mengurangkan kelajuan enzim. Dalam sesetengah enzim, produk bergabung dengan tapak aktif mereka yang membentuk kompleks longgar dan, oleh itu, menghalang aktiviti enzim.

Dalam sistem hidup, jenis perencatan ini biasanya dicegah oleh penghapusan produk yang terbentuk.

Pengaktif enzimatik

Beberapa enzim memerlukan kehadiran unsur -unsur lain untuk berfungsi dengan lebih baik, ini boleh menjadi kation logam bukan organik seperti mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ac²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, Na⁺, K⁺, dan lain-lain.

Jarang sekali, anion untuk aktiviti enzimatik juga diperlukan, contohnya: anion klorida (ci-) untuk amilase. Ion kecil ini dipanggil cofactor enzimatik.

Terdapat juga satu lagi kumpulan elemen yang memihak kepada aktiviti enzim, yang dipanggil koenzim. Coenzymes adalah molekul organik yang mengandungi karbon, seperti vitamin yang terdapat dalam makanan.

Contohnya ialah vitamin B12, yang merupakan koenzim synthase, yang diperlukan untuk metabolisme protein dalam badan.

Inhibitor enzimatik

Inhibitor enzimatik adalah bahan yang memberi kesan negatif kepada fungsi enzim dan, akibatnya, melambatkan atau dalam beberapa kes, menghentikan pemangkinan.

Terdapat tiga jenis perencatan enzimatik yang biasa: perencatan yang kompetitif, tidak kompetitif dan bercampur:

Inhibitor kompetitif

Inhibitor yang kompetitif adalah sebatian kimia yang serupa dengan substrat yang boleh bertindak balas dengan tapak aktif enzim. Apabila tapak aktif enzim telah menyertai perencat yang kompetitif, substrat tidak dapat menyertai enzim.

Ia boleh melayani anda: Meadow Marine: Apa, Ciri -ciri, Flora, Fauna

Inhibitor bukan kompetitif

Inhibitor yang tidak kompetitif juga merupakan sebatian kimia yang mengikat enzim, tanpa menjejaskan konfigurasi pusat aktif, jadi enzim dapat bergabung dengan sempurna. Walau bagaimanapun, ini menjejaskan aktiviti enzimatik. Tahap perencatan, dalam kes ini, bergantung kepada kepekatan inhibitor.

Inhibitor campuran

Inhibitor boleh menyertai enzim pada masa yang sama dengan substrat, tetapi kesatuan perencat mempengaruhi kesatuan substrat. Ini bermakna bahawa perencat menyertai tapak lain yang bukan pusat aktif enzim (struktur tertiari enzim) dan sebagai kesatuan mengubah struktur ini, maka aktiviti enzimatik dikurangkan kerana pertalian substrat oleh tapak mengurangkan aset.

Rujukan

1. Mengubah, s. Biologi: Memahami Kehidupan. Pembelajaran Jones dan Bartlett.
2. Berg, j., Tymoczko, j., Gatto, g. & Strayer, l. Biokimia. W. H. Freeman dan Syarikat.