Struktur ovoalbúmin, fungsi, denaturasi

Struktur ovoalbúmin, fungsi, denaturasi

The Ovoalbúmina Ia adalah protein paling banyak "jelas" burung burung. Ia tergolong dalam keluarga protein yang dikenali sebagai "Serpins" atau "Inhibitor Serin Proteas", yang merupakan kumpulan eukariota yang sangat pelbagai (termasuk lebih daripada 300 protein homolog).

Ia adalah salah satu protein terpencil pertama dengan kesucian yang besar dan, terima kasih kepada kelimpahannya yang mengejutkan dalam struktur pembiakan burung, ini digunakan secara meluas sebagai "model" dalam penyediaan "piawaian" untuk kajian struktur, sifat -sifatnya , sifat, sifat, sintesis dan rembesan banyak protein.

Struktur Molekul Ovalbúmina (Sumber: Jawahar Swaminathan dan kakitangan MSD di Institut Bioinformatik Eropah [Domain Awam] melalui Wikimedia Commons)

Dalam segi peratusan, ovoalbumin termasuk antara 60 dan 65% daripada jumlah kandungan protein telur putih, tetapi tidak seperti ahli -ahli lain dari keluarga protein Serpins, ia tidak mempunyai aktiviti sebagai perencat protease.

Telur ayam juga mempunyai protein lain:

- Ovotransferrin, juga dipanggil conalbúmina, yang mewakili 13% daripada jumlah kandungan protein

- Ovomucoid, glikoprotein yang merangkumi 11% daripada jumlah

- Ovomucin, satu lagi glikoprotein sulfat yang mewakili 3.5%

- Lancar atau muramidase, yang juga termasuk 3.5% protein yang jelas

- Globulin, yang mewakili 4%

Sintesis ovoalbumin berlaku dari campuran peptida perantara semasa transit telur melalui oviduk burung dan ada laporan bahawa transkripsi gen yang terlibat hanya berlaku sebagai tindak balas kepada kehadiran estrogen, hormon seksual.

[TOC]

Struktur

Ovoalbúmin adalah fosfografi monomerik sekitar 45 kDa berat molekul dan titik isoelektrik hampir 4.5. Oleh itu, dalam strukturnya, terdapat banyak tapak untuk fosforilasi dan glikosilasi, yang merupakan pengubahsuaian post -translational yang sangat biasa dalam protein.

Ia boleh melayani anda: Biologi Pembangunan: Sejarah, Kajian, Aplikasi Apa

Protein ini dikodkan oleh 7 gen.700 pasangan asas, dicirikan oleh kehadiran 8 exon yang diselingi dengan 7 intron, jadi intuited bahawa utusannya menderita pelbagai pengubahsuaian pasca transkrip untuk melaksanakan protein matang.

Ovalbumin telur ayam mempunyai 386 sisa asid amino dan telah ditunjukkan bahawa bentuk tulen protein ini terdiri daripada tiga subkelas yang dikenali sebagai A1, A2 dan A3, yang dicirikan oleh mengandungi dua, satu dan tiada kumpulan fosfat, masing -masing, masing -masing.

Mengenai struktur tertiari, urutan asid amino ovoalbumin mendedahkan kehadiran 6 sisa sistein, di antaranya empat jambatan disulfida terbentuk. Di samping itu, beberapa kajian struktur telah membuktikan bahawa n-terminal akhir protein ini diselaraskan.

S-Ovoalbúmina

Apabila telur disimpan, struktur ovalbumin diubahsuai, membentuk apa yang diketahui dalam kesusasteraan sebagai S-ovalbumin, yang merupakan bentuk yang lebih stabil terhadap haba dan terbentuk kerana mekanisme untuk pertukaran antara disulfida dan sulforil.

Sebagai tambahan kepada suhu penyimpanan, "bentuk" ovoalbumin ini juga terbentuk bergantung kepada pH telur dalaman, yang boleh dijangkakan dalam apa -apa jenis protein.

The S-Ovalbumin, maka, yang mana beberapa tindak balas hipersensitiviti yang dialami oleh sesetengah orang setelah meminum telur adalah dikaitkan.

Fungsi

Walaupun ovoalbumin tergolong dalam keluarga protein yang dicirikan oleh aktivitinya sebagai inhibitor protease, ia tidak mempunyai aktiviti penghambatan dan fungsinya belum dijelaskan sepenuhnya.

Walau bagaimanapun, telah dihipotesiskan bahawa fungsi berpotensi enzim ini adalah pengangkutan dan penyimpanan ion logam dari dan dari embrio. Penulis lain telah mencadangkan bahawa ini juga berfungsi sebagai sumber pemakanan embrio semasa pertumbuhannya.

Boleh melayani anda: noxa

Dari sudut pandang eksperimen, ovoalbúmina mewakili salah satu protein "model" utama untuk pelbagai sistem kajian struktur, fungsi, sintesis dan protein, jadi sangat penting untuk kemajuan dalam hal saintifik.

Fungsi untuk industri makanan

Di samping itu, memandangkan ia adalah salah satu protein yang paling banyak dalam telur ayam, ini adalah protein yang sangat penting untuk pemakanan manusia dan haiwan lain yang memakan telur burung yang berbeza.

Dalam aspek masakan, ovoalbumin, serta seluruh protein putih telur, digunakan untuk sifat -sifat fungsinya, terutama oleh kapasiti pembentukan buih, proses di mana polipeptida dinyalakan, membentuk antara muka udara /cecair stabil biasa keadaan tersebut dari keadaan tersebut penyebaran.

Denaturasi

Oleh kerana ovoalbumin mempunyai banyak kumpulan sulfhydrile, ini adalah protein yang agak reaktif dan mudah denatulable.

Suhu denaturasi ovoalbumin antara 84 dan 93 ° C, iaitu 93 yang mencirikan bentuknya S-ovoalbúmin, yang lebih stabil pada suhu yang lebih tinggi. Denaturasi ovoalbumin haba menghasilkan pembentukan "gel" keputihan ciri yang diperhatikan semasa memasak telur.

Telur goreng (sumber: whatmidoing [cc by-sa 4.0 (https: // creativeCommons.Org/lesen/by-sa/4.0)] melalui Wikimedia Commons)

PH juga merupakan faktor penting apabila denaturasi protein ini dipertimbangkan, serta jenis dan kepekatan garam. Untuk ovoalbúmina, pH denaturasi adalah sekitar 6.6.

Boleh melayani anda: hutan tropika: flora, fauna, ciri, iklim, kelegaan

Di bawah keadaan denaturasi yang berbeza, molekul ovoalbumin mempunyai kecenderungan yang tinggi untuk ditambah, proses yang biasanya boleh dipercepat dengan penambahan garam dan peningkatan suhu.

Keupayaan ovoalbumin dan protein lain telur putih untuk membentuk struktur jenis gel apabila mereka dipanaskan, serta keupayaan mereka untuk menyertai molekul air dan berfungsi sebagai pengemulsi, adalah mereka yang memberi mereka ciri -ciri fungsional yang paling penting dan sebab mengapa mereka adalah begitu dieksploitasi terutama dalam industri makanan.

Proses denaturalisasi protein ini sangat berguna untuk penyiasatan mekanisme peralihan antara keadaan pepejal dan gel, serta untuk mengkaji kesan bahawa pelbagai jenis garam mempunyai kepekatan yang berbeza (daya ionik) protein.

Rujukan

  1. Huntington, J. Ke., & Stein, p. Dan. (2001). Struktur dan sifat ovalbumin. Jurnal Kromatografi B: Sains dan Aplikasi Bioperubatan, 756 (1-2), 189-198.
  2. Koseki, t., Kitabatase, n., & Doi, dan. (1989). Denaturasi irmal dan pembentukan agregat linear ovalbumin. Hydrocolids Makanan, 3 (2), 123-134.
  3. Nisbet, a. D., Soundry, r. H., Moir, a. J., Fothergill, l. Ke., & Fothergill, J. Dan. (1981). Urutan amino yang lengkap - asid ovalbumin. Jurnal Biokimia Eropah, 115 (2), 335-345.
  4. Phillips, g. Sama ada., & Williams, p. Ke. (Eds.). (2011). Buku Panduan Protein Makanan. Elsevier.
  5. BOLD-O'DONNELL, E. (1993). Keluarga ovalbumin protein Serpin. Surat FEBS, 315 (2), 105-108.
  6. Sankar, d. S., & Theis, h. W. (1959). Biosintesis ovalbumin. Alam, 183 (4667), 1057.
  7. Sharif, m. K., Salem, m., & Javed, k. (2018). Bahan Makanan Sains dalam Industri Serbuk Telur. Dalam peranan Bahan Sains dalam Bioengineering Makanan (PP. 505-537). Akhbar Akademik.
  8. Weijers, m., Barneveld, ms. Ke., Cohen Stuart, m. Ke., & Visschers, r. W. (2003). Denaturasi yang disebabkan oleh haba dan pengagregatan ovalbumin pada pH neutral yang diterangkan oleh kinetika hutan yang tidak dapat dipulihkan. Sains Protein: Penerbitan Persatuan Protein, 12 (12), 2693-2703.