Membekalkan pelbagai ciri, struktur, fungsi

The Dysmutas superoxide (Sod) sama ada Superoxide oksidorted, Mereka membentuk keluarga enzim di mana -mana, fungsi utamanya terdiri daripada pertahanan organisma aerobik terhadap radikal bebas oksigen, terutama radikal anionik superoxide.

Reaksi bahawa enzim -enzim ini pemangkin berlaku hampir di semua sel yang mampu bernafas (aerobik) dan penting untuk kelangsungan hidup mereka, kerana ia menghilangkan toksik radikal bebas dari oksigen, baik dalam eukariota dan prokariotes.

Perwakilan grafik Dymputase Superoxide (SOD) Cu-Zn (Sumber: Jawahar Swaminathan dan kakitangan MSD di Institut Bioinformatik Eropah [Domain Awam] melalui Wikimedia Commons) melalui Wikimedia Commons)

Banyak penyakit pada haiwan berkaitan dengan pengumpulan spesies oksigen reaktif yang berlainan, dan yang sama berlaku untuk tumbuhan, memandangkan persekitaran mengenakan banyak jenis tekanan oksidatif dan berterusan yang diatasi terima kasih kepada aktiviti pemusnah superoxide.

Kumpulan enzim ini ditemui pada tahun 1969 oleh McCord dan Fridovich dan sejak itu, kemajuan besar telah dibuat mengenai enzim -enzim ini dan reaksi yang memangkinkan makhluk hidup.

[TOC]

Ciri -ciri

Dysmutas Superoxide React dengan radikal superxide kepada kadar yang benar -benar tinggi, yang diterjemahkan ke dalam garis pertahanan yang sangat berkesan untuk menghapuskan molekul ini.

Dalam mamalia, sekurang -kurangnya tiga isoforms telah diterangkan untuk dismutase overroxide yang dikenali sebagai SOD1, SOD2 dan SOD3, masing -masing.

Dua daripada isoform ini mempunyai atom tembaga dan zink di pusat pemangkin mereka dan berbeza antara satu sama lain dari segi lokasi mereka: intraselular (sitosol, SOD1 atau Cu/Zn-SOD) atau dengan unsur-unsur ekstraselular (EC-SOD atau SOD3).

Isoform SOD2 atau Mn-SOD, tidak seperti dua sebelumnya, mempunyai atom mangan sebagai cofactor dan lokasinya nampaknya terhad kepada mitokondria sel aerobik.

Isoenzim SOD1 terutamanya dalam sitosol, walaupun mereka juga telah dikesan dalam petak nuklear dan lysosomes. SOD 3 isoenzim, sebaliknya, telah diterangkan dalam plasma darah manusia, dalam limfa dan cecair otak.

Dapat melayani anda: Bagaimana makhluk hidup berubah dari masa ke masa?

Setiap isoforms ini dikodkan oleh gen yang berbeza, tetapi kepunyaan keluarga yang sama dan peraturan transkripnya pada dasarnya dikawal oleh keadaan tambahan intracellular, yang mencetuskan air terjun isyarat dalaman yang berbeza.

Superoxide yang lain

Disonik superoxide dengan tapak pemangkin yang mempunyai tembaga dan zink atau ion mangan tidak unik untuk mamalia, ini juga terdapat dalam organisma lain yang termasuk tumbuh -tumbuhan dan bakteria kelas yang berbeza.

Terdapat kumpulan tambahan dysmutas superoxide, yang tidak dijumpai dalam mamalia, dan yang mudah dikenali, kerana di tempat yang aktif mereka mempunyai besi dan bukannya mana -mana tiga ion yang telah digambarkan sebelum ini untuk kelas -kelas superoksida yang disengaja.

Dalam Dan. coli, Dysmi overroxide -di bahawa ia mengandungi besi adalah enzim perclastic yang juga bertanggungjawab terhadap pengesanan dan penghapusan radikal bebas oksigen yang dihasilkan semasa bernafas. Enzim ini serupa dengan yang terdapat dalam mitokondria banyak eukariot.

Tumbuhan mempunyai tiga jenis enzim: yang mengandungi tembaga dan zink (Cu/Zn-SOD), yang mengandungi mangan (Mn-SOD) dan yang mengandungi besi (Fe-SOD) di pusat aktif mereka dan dalam organisma ini mereka bersenam fungsi analog dengan enzim bukan vegetal.

Tindak balas

Substrat enzim dismy-superoxide adalah anion superoxide, yang diwakili sebagai O2- dan yang merupakan sebatian perantara dalam proses pengurangan oksigen.

Reaksi yang mereka pemangkin dapat direnung dalam garis umum seperti transformasi (pertikaian) radikal bebas untuk pembentukan oksigen molekul dan hidrogen peroksida, yang dilepaskan ke alam sekitar atau pekerja sebagai substrat dari enzim lain, masing -masing, masing -masing, masing -masing.

Boleh melayani anda: Glucans: Struktur, Ciri dan Fungsi

Hidrogen peroksida kemudiannya boleh dihapuskan dari sel -sel terima kasih kepada tindakan mana.

Struktur

Dismutas superoxide isoenzim pada manusia boleh berbeza antara satu sama lain dari segi aspek struktur tertentu. Sebagai contoh, isoenzyme SOD1 adalah berat molekul 32 kDa, manakala SOD2 dan SOD3 adalah homotetrik 95 dan 135 kDa berat molekul, masing -masing.

Kumpulan lain superoxide dismatous, Fe-SOD hadir dalam tumbuhan dan organisma lain selain daripada mamalia, adalah enzim dimérrica subunit yang sama, iaitu, mereka adalah homodimer.

Di sesetengah tumbuh-tumbuhan, Fe-SOD ini mengandungi urutan isyarat N-terminal untuk pengangkutan di bahagian dalam kloroplas dan yang lain mengandungi urutan pengangkutan C-terminal ke peroksisom, jadi dianggap bahawa taburan subselularnya menyekat kedua-dua petak.

Struktur molekul dari tiga jenis enzim overexsida dirujuk, pada dasarnya, oleh kipas alfa dan lembaran b-talled.

Fungsi

Dymonic Superoxide mempertahankan sel, organ dan tisu badan kerosakan yang radikal bebas oksigen boleh menyebabkan bagaimana peroksidasi lipid, denaturasi protein dan mutagenesis DNA.

Pada haiwan, spesies reaktif ini juga boleh menyebabkan lesi jantung, mempercepat penuaan, dan mengambil bahagian dalam perkembangan penyakit keradangan.

Tumbuhan juga memerlukan aktiviti enzimatik penting dysmutase overoxide, kerana banyak keadaan tekanan alam sekitar meningkatkan tekanan oksidatif, iaitu kepekatan spesies reaktif yang merosakkan.

Pada manusia dan mamalia lain, tiga isoforms yang diterangkan untuk dismutase overroxide mempunyai fungsi yang berbeza. Sebagai contoh, isoenzyme SOD2 mengambil bahagian dalam pembezaan sel dan tumorogenesis dan juga perlindungan terhadap ketoksikan pulmonari yang disebabkan oleh hiperoksia (kepekatan oksigen tinggi).

Boleh melayani anda: inulin: struktur, sifat, makanan, kontraindikasi

Bagi sesetengah spesies bakteria patogen, enzim SOD berfungsi sebagai "faktor virulensi" yang membolehkan mereka mengatasi banyak halangan tekanan oksidatif yang boleh mereka hadapi semasa proses pencerobohan.

Penyakit berkaitan

Penurunan aktiviti dismutase superoxide dapat diberikan oleh beberapa faktor, baik dalaman dan luaran. Ada yang berkaitan dengan kecacatan genetik langsung dalam pengekodan gen untuk enzim SOD, sementara yang lain boleh tidak langsung, berkaitan dengan ekspresi molekul pengawalseliaan.

Sebilangan besar keadaan patologi manusia berkaitan dengan enzim SOD, termasuk obesiti, diabetes, kanser dan lain -lain.

Berkenaan dengan kanser, telah ditentukan bahawa terdapat sejumlah besar jenis tumor kanser yang mempunyai tahap rendah dari tiga superoxide mamalia (SOD1, SOD2 dan SOD3).

Tekanan oksidatif bahawa aktiviti dismutase superoxide juga dikaitkan dengan patologi bersama lain seperti osteoarthritis, rheumatoid arthritis. Banyak penyakit ini berkaitan dengan ekspresi faktor yang menghalang aktiviti SOD, seperti faktor TNF-α.

Rujukan

1. Fridovich, i. (1973). Swiden Dysmuta. Annu. REV. Biochem., 44, 147-159.
2. Johnson, f., & Giulivi, c. (2005). Dismut superoxide dan kesan IM terhadap kesihatan manusia. Aspek Perubatan Molekul, 26, 340-352.
3. Oberley, l. W., & Bueftner, g. R. (1979). Peranan Superoxide Distine dalam Kanser: Kajian. Penyelidikan Kanser, 39, 1141-1149.
4. Taylor, ms., Bowler, c., Kem, w. Van, Montagu, m. Van, Inzé, D., & Panggang, k. (2012). Superoxide disminded di tumbuh -tumbuhan. Ulasan Kritikal dalam Sains Loji, 13(3), 37-41.
5. Zelko, i., Mariani, t., & Folz, r. (2002). Superoxide Distam Multigene Family: berbanding dengan struktur gen, evolusi, dan ekspresi gen Cuzn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), dan EC-SOD (SOD3). Biologi & Perubatan Radikal Percuma, 33(3), 337-349.