Ciri -ciri Flavin Adenin Dinucleotide (FAD), Biosintesis

Dia Fad (Flavin Adenin Dinucleoto) adalah molekul organik, koenzim dalam beberapa enzim pelbagai laluan metabolik. Seperti sebatian flavin-nukleotida yang lain, ia bertindak sebagai kumpulan prostetik enzim pengurangan oksida. Enzim ini dikenali sebagai flavoprotein.

FAD sangat dikaitkan dengan flavoprotein, dalam enzim succinate dehydrogenase; Contohnya, rehat histidin dikaitkan secara kovalen.

Sumber: Edgar181 [Domain Awam]

Flavoprotein bertindak dalam kitaran asid sitrik, dalam rantai pengangkutan elektronik dan kemerosotan oksidatif asid amino dan asid lemak, fungsi mereka dioksidakan ke alkena.

[TOC]

Ciri -ciri

Fad terdiri daripada cincin heterosiklik (isoaloxacin) yang memberikan warna kuning, bersama -sama dengan alkohol (ribitol). Kompaun ini dapat dikurangkan sebahagiannya menghasilkan FADH radikal yang stabil, atau dikurangkan sepenuhnya menghasilkan FADH₂.

Apabila enzim kovalen dikaitkan dengan enzim.

Flavoprotein dalam bentuk teroksida mereka mempunyai jalur penyerapan penting di kawasan spektrum yang kelihatan, memberikan mereka warna yang sengit dari kuning ke merah dan hijau.

Apabila enzim ini dikurangkan, mereka mengalami perubahan warna, untuk perubahan dalam spektrum penyerapan. Ciri ini digunakan untuk mengkaji aktiviti enzim ini.

Tumbuhan dan beberapa mikroorganisma yang mampu mensintesis Flavin₂.

Dalam fad, pemindahan serentak dua elektron, atau pemindahan berurutan setiap elektron untuk menghasilkan bentuk FADH yang dikurangkan dapat dihasilkan₂.

Boleh melayani anda: dogma pusat biologi molekul: molekul dan proses yang terlibat

Biosintesis FAD

Seperti yang disebutkan di atas, cincin yang membentuk fad coenzyme tidak dapat disintesis oleh haiwan, supaya dapat memperoleh koenzim tersebut, prekursor yang diperoleh dari diet diperlukan, yang biasanya merupakan vitamin. Vitamin ini hanya disintesis oleh mikroorganisma dan tumbuh -tumbuhan.

FAD dihasilkan dari vitamin B₂ (riboflavin) melalui dua reaksi. Dalam riboflavin, rantai sampingan ribitil fosforilasi dalam kumpulan karbon C5 dengan tindakan enzim flavoquinase.

Dalam langkah ini flavin mononukleotida (FMN) dijana, walaupun namanya, ia bukan nukleotida yang benar, kerana rantai ribitil bukan gula sebenar.

Selepas membentuk FMN dan melalui kumpulan pyrophosphate (PPI) gandingan dengan amp berlaku oleh tindakan enzim pirophosphorylase, akhirnya menghasilkan fad coenzyme. Enzim Flavoquinasa dan Pirofosforilasa ditemui dengan banyaknya.

Kepentingan

Walaupun banyak enzim dapat menjalankan fungsi pemangkin mereka untuk diri mereka sendiri, ada beberapa yang memerlukan komponen luaran yang memberikan fungsi kimia yang mereka kekurangan dalam rantai polipeptida mereka.

Komponen luaran adalah cofactors yang dipanggil, yang boleh menjadi ion logam dan sebatian organik, di mana mereka dikenali sebagai koenzim, seperti halnya fad.

Tempat pemangkin kompleks enzim-coenzyme dipanggil holoenzyme, dan enzim dikenali sebagai apoenzyme apabila ia tidak mempunyai cofactornya, keadaan di mana ia tetap tidak aktif secara pemangkin.

Boleh melayani anda: Coklat agar

Aktiviti pemangkin pelbagai enzim (bergantung kepada flavin) perlu dikaitkan dengan fad untuk melakukan aktiviti pemangkin mereka. Di dalamnya, FAD bertindak sebagai atom perantara dan hidrogen pengangkutan elektron yang dihasilkan dalam penukaran substrat ke produk.

Terdapat beberapa tindak balas yang bergantung kepada flavin, seperti pengoksidaan ikatan karbon dalam kes transformasi asid lemak tepu, atau pengoksidaan succinate kepada fumarate.

Oksidase yang bergantung kepada flavin dan oksidase

Enzim yang bergantung kepada Flavin mengandungi fad sebagai kumpulan prostetik yang kukuh. Zon -zon koenzim ini yang terlibat dalam pengurangan oksidor pelbagai tindak balas dapat dikurangkan secara terbalik, iaitu, molekul itu dapat berlalu ke FAD, FADH dan FADH menyatakan₂.

Flavoprotein yang paling penting adalah dehidrogenase yang dikaitkan dengan pengangkutan elektronik dan pernafasan, dan terdapat dalam mitokondria atau membrannya.

Sesetengah enzim yang bergantung kepada flavin adalah dehidrogenase succinate yang bertindak dalam kitaran asid sitrik, serta acyl-CoA-disshydrogenase, yang campur tangan pada peringkat pertama dehidrogenasi dalam pengoksidaan asid lemak.

Flavoprotein yang dehidrogenase mempunyai peluang yang rendah yang mengurangkan fad (FADH₂) boleh menjadi reoxyd oleh oksigen molekul. Sebaliknya, di flavoprotein oksidase fadh₂ Ia mudah cenderung menjadi reoxy, menghasilkan hidrogen peroksida.

Di beberapa sel mamalia terdapat flavoprotein yang dipanggil NADPH-CITOCROM.

Flavoprotein ini adalah enzim membran yang tertanam dalam membran luar retikulum endoplasma. Fad bersama dengan enzim ini adalah penerima elektron NADPH semasa pengoksidaan substrat.

Boleh melayani anda: mastozoologi: asal, kajian apa, contoh penyelidikan

Fad di laluan metabolik

Succinate dehidrogenase adalah membran flavoprotein yang terletak di dalam membran dalaman mitokondria sel, yang mengandungi fad fad bersama -sama dengan cara kovalen. Ini bertanggungjawab terhadap kitaran asid sitrik, untuk mengoksidakan pautan tepu pusat molekul succinate, mengubah pautan tersebut menjadi dua kali ganda, untuk menghasilkan fumarate.

Coenzyme FAD adalah penerima elektron dari pengoksidaan pautan ini, mengurangkan keadaan fadhnya₂. Elektron ini kemudiannya dipindahkan ke rantai pengangkutan elektronik.

Kompleks II rantai penghantar elektron mengandungi flavoprotein succinate dehydrogenase. Fungsi kompleks ini adalah untuk lulus elektron dari succinate ke coenzyme q. Fadh₂ Ia dioksidakan untuk fad, dengan itu memindahkan elektron.

Acil-coa-deshidrogenasa flavoprotein memangkinkan pembentukan ikatan berganda sasaran trans untuk membentuk COA trans-kuku pada laluan metabolik β-pengoksidaan asid lemak. Reaksi ini secara kimia sama dengan yang dilakukan oleh succinate dehydrogenase dalam kitaran asid sitrik, sebagai coenzyme fad penerima produk h dehidrogenasi.

Rujukan

1. Devlin, t. M. (1992). Buku Teks Biokimia: Dengan Korelasi Klinikal. John Wiley & Sons, Inc.
2. Garrett, r. H., & Grisham, c. M. (2008). Biokimia. Ed. Thomson Brooks/Cole.
3. Nelson, d. L., & Cox, m. M. (2006). Lehninger Prinsip Biokimia Edisi ke -4. Ed Omega. Barcelona.
4. Rawn, j. D. (1989). Biokimia (Tidak. 577.1 mentah). Ed. Inter-American-McGraw-Hill
5. Voet, d., & Voet, j. G. (2006). Biokimia. Ed. Pan -American Medical.