Ciri -ciri Globin, Struktur, Fungsi dan Perubahan

Ciri -ciri Globin, Struktur, Fungsi dan Perubahan

The globin Ia adalah struktur sifat protein yang diatur dalam bentuk sfera atau globular, di mana namanya berasal. Struktur ini adalah jenis tersier dan dicirikan dengan menjadi kompleks, kerana lipatan rantai asid amino untuk membentuk spheroprotein. Terdapat beberapa jenis rantai globin dan ini diklasifikasikan dalam huruf Yunani: Alfa, Beta, Delta, Gamma, Epsilon dan Zeta.

Asid amino yang membentuk struktur utama protein berbeza mengikut spesies yang mereka milik (manusia atau haiwan). Terdapat juga variasi dalam spesies yang sama mengikut keadaan kehidupan organisma (kehidupan embrio, kehidupan janin atau kelahiran pasca).

Struktur yang berbeza yang mengandungi globin dalam komposisinya. Sumber: Wikipedia.com/biancadescals [cc by-sa 4.0 (https: // creativeCommons.Org/lesen/by-sa/4.0)]/Pemuat semula asal adalah ProteinBoxBot di Wikipedia Bahasa Inggeris. [Domain awam]/Wikipedia.com

Maklumat genetik untuk sintesis pelbagai rantai globin terkandung dalam pelbagai kromosom. Sebagai contoh, globin rantaian alpha terdapat pada kromosom 16, manakala maklumat genetik beta, delta, gamma dan epsilon berada pada kromosom 11.

[TOC]

Ciri -ciri

Globin adalah sebahagian daripada struktur penting dalam badan, contohnya yang paling relevan adalah: hemoglobin dan myoglobin.

Hemoglobin mengandungi empat rantai globin (Alfa 1 dan Alfa 2) dan (beta 1 dan beta 2). Setiap globin mempunyai replikasi di mana ia melindungi kumpulan hemo.

Sebaliknya, ada myoglobin. Yang mempunyai struktur yang kurang kompleks daripada hemoglobin. Ini membentangkan polipeptida globular tunggal yang disusun secara menengah.

Sehingga baru -baru ini dipercayai bahawa ini adalah satu -satunya bahan yang mengandungi globin dalam makhluk yang lebih tinggi, tetapi hari ini dua lagi diketahui bahawa mempunyai globin dalam perlembagaan mereka: cytoglobin dan neuroglobin.

Cytoglobin terdapat di kebanyakan tisu dan terutama terletak di tisu penghubung, dan juga telah dijumpai di retina.

Sebaliknya, neuroglobin mempunyai keutamaan untuk tisu saraf, oleh itu namanya. Neuroglobin telah ditemui di sel -sel saraf otak yang terletak di peringkat korteks serebrum, serta di lokasi lain seperti thalamus, hipotalamus, hippocampus dan cerebellum.

Boleh melayani anda: Taksonomi Linnean makhluk hidup

Walau bagaimanapun, mereka bukan satu -satunya lokasi, kerana di luar sistem saraf ia boleh didapati di pulau -pulau Langerhans dari pankreas dan di retina.

Struktur

Terdapat 6 jenis rantai globin yang ditetapkan dengan huruf abjad Yunani: alpha (α), beta (β), gamma (γ), delta (δ), epsilon (ε) dan zeta (ζ). Rantai ini tergolong dalam keluarga globinas, tetapi berbeza antara satu sama lain dalam bilangan asid amino yang mereka miliki.

Polipeptida ini mempunyai struktur utama, menengah dan tertiari. Rantaian asid amino mudah mewakili struktur utama. Apabila rantai dilancarkan dengan membentuk spiral atau kipas membentuk struktur sekunder.

Sekiranya struktur ini kemudian lipatan berkali -kali, ia membentuk struktur globular yang sepadan dengan struktur tertiari.

Begitu juga, mereka hanya dapat memperoleh bentuk kuartal apabila 4 molekul atau rantai globin digabungkan dalam bentuk tertiari.

Ini dibentangkan dalam struktur kompleks hemoglobin. Walau bagaimanapun, di myoglobin ia berbeza. Dalam kes ini, Globin dibentangkan sebagai monomer, iaitu, ia mempunyai rantai peptida tunggal yang disusun dalam lipatan, mewujudkan 8 kipas (struktur sekunder).

Kedua -dua hemoglobin dan myoglobin rumah kumpulan hemo di dalam struktur kompleks mereka.

Hemoglobin

Dalam molekul ini, 2 rantai globin alpha dan 2 rantaian beta bergabung. Ini adalah bagaimana mereka digabungkan dengan sempurna untuk menempatkan kumpulan hemo di pusatnya, ditambah besi.

Antara struktur ini terdapat kesatuan yang lemah dan kesatuan yang kuat. Dalam kesatuan yang lemah, 19 asid amino mengambil bahagian dan kesatuan berlaku seperti berikut: Rantaian Alfa 1 menyertai rantai beta 2 dan rantaian Alfa 2 menyertai rantaian beta 1.

Sementara, 35 asid amino dan rantai yang bergabung adalah: rantai alfa 1 bergabung dengan rantai beta 1 dan rantai alfa 2 bergabung dengan rantai beta 2 2.

Lokasi Alfa 1 dan Alfa 2, Beta 1 dan Beta 2 rantai dalam struktur hemoglobin. Sumber: OpenX College [CC oleh 3.0 (https: // creativeCommons.Org/lesen/oleh/3.0)] Imej Disunting (diterjemahkan ke dalam bahasa Sepanyol)

Myoglobin

Di myoglobin kumpulan protein globular juga hadir, tetapi dalam kes ini terdapat rantai peptida tunggal yang terdiri daripada 153 asid amino. Pelupusan spatialnya adalah menengah dan membentangkan 8 kipas alfa.

Ia dapat melayani anda: oligoements: apa mereka, apa mereka dan apa itu

Struktur protein ini secara strategik menempatkan asid amino hidrofobik ke dalam struktur, manakala asid amino hidrofilik atau kutub ditemui ke luar.

Reka bentuk ini sempurna untuk menempatkan kumpulan hemo di dalam (bahagian hidrofobik). Ini mengikat protein oleh ikatan bukan kovalen.

Cytoglobin

Ia ditemui pada tahun 2001 dan dikatakan bahawa ia adalah sejenis hemoglobin, tetapi ia berbeza kerana ia adalah hexacoordinated, manakala hemoglobin dan myoglobin adalah pentacoordinated. Ini berkaitan dengan kedudukan yang diterima pakai oleh asid amino histidin yang dekat dengan kumpulan hemo.

Neuroglobin

Penemuannya dibuat pada tahun 2000. Neuroglobin adalah monomer yang mempunyai 150 asid amino, oleh itu ia sangat serupa dengan myoglobin. Struktur neuroglobin mempunyai persamaan antara 21 dan 25% dengan myoglobin dan hemoglobin.

Fungsi

Kerana Globin tidak bersendirian di dalam badan, tetapi menjadi sebahagian daripada struktur tertentu, fungsi yang masing -masing dipenuhi disebut:

Hemoglobin

Ia terletak di dalam erythrocytes. Ia bertanggungjawab untuk memperbaiki dan mengangkut oksigen dari paru -paru ke tisu. Serta badan karbon dioksida, membuat laluan yang bertentangan.

Myoglobin

Kumpulan hemo yang terletak di globin mempunyai fungsi menyimpan molekul oksigen untuk mengoksigenkan otot jantung dan otot rangka.

Cytoglobin

Protein ini dipercayai mempengaruhi perlindungan hipoksia dan tekanan tekanan oksidatif dalam tisu. Ia juga difikirkan bahawa oksigen arteri boleh mengangkut ke otak.

Neuroglobin

Dianggap bahawa neuroglobin mempunyai keupayaan untuk memperbaiki oksigen, monoksida karbon dan oksida nitrik.

Walau bagaimanapun, belum diketahui dengan pasti apakah fungsi neuroglobin, tetapi dipercayai bahawa ia berkaitan dengan peraturan hipoksia dan iskemia serebrum. Terutamanya akan bertindak sebagai neuroprotector.

Boleh melayani anda: teori transformisme lamarck

Kerana neuroglobin mempunyai struktur yang serupa dengan hemoglobin dan myoglobin, ia berspekulasi bahawa ia boleh mengambil bahagian dalam pembekalan oksigen di peringkat neuron. Ia juga dipercayai bahawa ia dapat menghapuskan radikal bebas dan nitrogen yang berlaku di rantai pernafasan.

Berhubung dengan nitrat oksida, dianggap menghapuskannya apabila oksigen normal dan menghasilkannya dalam proses hipoksia dari tidak2.

Perubahan

Alpha dan Beta Chains of Globin dikodkan oleh gen yang berbeza yang terletak pada kromosom 16 dan 11 masing -masing.

Individu yang mempunyai hemoglobin s (anemia falciform atau drapanocytic) mengalami kecacatan dalam rantaian beta globin. Kecacatan ini terdiri daripada penggantian pangkalan nitrogen pada tahap nombor nukleotida 20 gen yang terlibat, di mana terdapat perubahan adenin oleh timin.

Mutasi dalam gen βs kromosom 11 berasal dari halopes globinas yang berbeza yang dipanggil: Senegal, Cameroon, Benín, Bantú atau Kereta dan Asia atau Arab-India.

Mengetahui jenis haplotype yang dibentangkan oleh pesakit dengan anemia falciform adalah epidemiologi penting, kerana ia membolehkan untuk mengetahui pengedaran haplotip yang berbeza, tetapi juga maklumat ini memberikan data penting untuk mengetahui prognosis penyakit ini.

Sebagai contoh: diketahui bahawa halotype Bantu lebih serius, sementara jenis Senegal dan Asia lebih ringan.

Perbezaan antara haplotype dan lain -lain terletak pada jumlah hemoglobin f yang mereka miliki. Peratusan hemoglobin f yang lebih tinggi dan prognosis hemoglobin yang lebih rendah. Kurang hemoglobin f dan lebih banyak prognosis hemoglobin.

Mutasi ini diwarisi secara autosomik bersama dengan mutasi hemoglobin s.

Rujukan

  1. "Globin." Wikipedia, ensiklopedia percuma. 19 Okt 2018, 13:44 UTC. 11 Jul 2019, 17:26, Wikipedia.org
  2. "Myoglobin." Wikipedia, ensiklopedia percuma. 7 Jul 2019, 21:16 UTC. 11 Jul 2019, 20:42, Wikipedia.org
  3. Durán C, Morales O, Echeverri S, Isaza M. Beta Globin Gene Halotypes dalam Pembawa Hemoglobin S di Colombia. Biomedical 2012; 32: 103-111. Terdapat di: Scielo.org
  4. Forrellat M, Hernández P. Neuroglobin: ahli baru keluarga globinas. Cuba Rev Immunol Hemother 2011; 27 (3): 291-296. Terdapat di: Scielo.SLD
  5. "Cytoglobin." Wikipedia, ensiklopedia percuma. 1 Sep 2017, 17:26 UTC. 12 Jul 2019, 00:28 Wikipedia.org