Biologi

Ciri -ciri Maltase, Sintesis dan Fungsi

Ciri -ciri Maltase, Sintesis dan Fungsi

The Maltase, Juga dikenali sebagai α-glucosidase, maltase asid, glukosa terbalik, glucosidasucrase, α-glucosidase lysosomal atau maltasea-glucoamilas.

Ia tergolong dalam kelas hidrolase, khususnya kepada subclass glycosidases, yang mampu memecahkan ikatan α-glucosidic antara residu glukosa (EC. 3.2.1.dua puluh). Kategori ini kumpulan pelbagai enzim yang kekhususannya bertujuan untuk exo-hidrolisis glikosida terminal bersatu dengan pautan α-1,4.

Tindak balas yang dikatalisis oleh maltase. Di sebelah kiri molekul maltosa dan ke kanan kedua -dua molekul glukosa yang dihasilkan daripada hidrolisis (sumber: d.ke.Pantazis [CC BY-SA 3.0 (httpscreativecomin.Orglicensesby-SA3.0)].JPG melalui Wikimedia Commons)

Sebilangan maltasas mampu menghidrolisis polysaccharides, tetapi dengan kelajuan yang lebih rendah. Secara umum, selepas tindakan maltase, residu α-D-glukosa dilepaskan, bagaimanapun, enzim subkelas yang sama boleh hydrolyz β-glycanos, dengan itu melepaskan sisa β-D-glycose.

Kewujudan enzim maltase pada mulanya ditunjukkan pada tahun 1880 dan kini diketahui bahawa ia bukan sahaja hadir dalam mamalia, tetapi juga dalam mikroorganisma seperti ragi dan bakteria, serta di banyak tumbuhan dan bijirin atas.

Contoh kepentingan aktiviti enzim ini berkaitan dengan Saccharomyces cerevisiae, Mikroorganisma yang bertanggungjawab untuk pengeluaran bir dan roti, yang dapat merendahkan maltosa dan maltotriosa berkat fakta bahawa ia mempunyai enzim maltase, yang produknya dimetabolisme ke arah produk penapaian ciri -ciri ini.

[TOC]

Ciri -ciri

Dalam mamalia

Maltase adalah protein amphipatic yang dikaitkan dengan membran sel berus usus. Isoenzyme juga dikenali sebagai maltase asid, yang terletak di lysosomes dan mampu menghidrolisis pelbagai jenis ikatan glukosid dalam substrat yang berbeza, bukan hanya maltosa dan α-1,4 bon. Kedua -dua enzim berkongsi banyak ciri struktur.

Boleh melayani anda: kategori taksonomi

Enzim lysosomal mempunyai kira-kira 952 asid amino dan diisytiharkan selepas translasi oleh glikosilasi dan penyingkiran peptida pada hujung N- dan C-terminal.

Kajian yang dijalankan dengan enzim dari usus tikus dan babi menegaskan bahawa pada haiwan ini enzim terdiri daripada dua subunit yang berbeza antara satu sama lain dari segi beberapa sifat fizikal. Kedua -dua subunit ini timbul dari prekursor polipeptid yang sama yang dipotong proteolyst.

Tidak seperti babi dan tikus, enzim pada manusia tidak mempunyai dua subunit, tetapi satu, berat molekul dan sangat glikosilasi (oleh N- dan Sama ada-glikosilasi).

Dalam ragi

Nama Maltsa, yang dikodkan oleh gen Jahat62, Beratnya 68 kDa dan merupakan protein sitoplasma yang wujud sebagai monomer dan menghidrolisiskan spektrum luas α-glucosides.

Dalam ragi terdapat lima isoenzim yang dikodkan di kawasan telomerik lima kromosom yang berbeza. Setiap lokus pengekodan gen Jahat Ia juga termasuk kompleks gen semua gen yang terlibat dalam metabolisme maltosa, termasuk protein yang meriah dan pengawalseliaan, seolah -olah ia adalah opeone.

Dalam tumbuhan

Telah ditunjukkan bahawa enzim yang terdapat di dalam tumbuhan sensitif terhadap suhu lebih besar daripada 50 ° C dan bahawa maltase berlaku dalam kuantiti yang besar dalam bijirin bercambah dan tidak bercerita.

Di samping itu, semasa degradasi kanji, enzim ini khusus untuk maltosa, kerana ia tidak bertindak pada oligosakarida lain, tetapi selalu berakhir dengan pembentukan glukosa.

Sintesis

Dalam mamalia

Maltase usus manusia disintesis sebagai rantai polipeptida tunggal. Karbohidrat kaya dengan sisa tangan adalah cotrarductively ditambah oleh glukosilasi, yang nampaknya melindungi urutan degradasi proteolitik.

Ia dapat melayani anda: fikologi

Kajian mengenai biogenesis enzim ini menegaskan bahawa ia dipasang sebagai molekul berat molekul yang tinggi dalam keadaan "yang dilampirkan pada membran" retikulum endoplasma, dan kemudiannya diproses oleh enzim pankreas dan "semula glikosilasi" kompleks.

Dalam ragi

Dalam ragi terdapat lima isoenzim yang dikodkan di kawasan telomerik lima kromosom yang berbeza. Setiap lokus pengekodan gen Jahat Ia juga termasuk kompleks gen semua gen yang terlibat dalam metabolisme maltosa, termasuk protein yang meriah dan peraturan.

Dalam bakteria

Sistem metabolisme maltosa dalam bakteria seperti Dan. coli, Ia sangat serupa dengan sistem laktosa, terutamanya dalam organisasi genetik pengendali yang bertanggungjawab untuk sintesis protein pengawalseliaan, penghantar dan dengan aktiviti enzimatik pada substrat (Maltase).

Fungsi

Di kebanyakan organisma di mana kehadiran enzim seperti maltase telah dikesan, enzim ini memainkan peranan yang sama: kemerosotan disakarida seperti maltosa untuk mendapatkan produk karbohidrat yang lebih mudah.

Dalam usus mamalia, maltase mempunyai peranan utama dalam langkah terakhir degradasi kanji. Kekurangan enzim ini biasanya diperhatikan dalam patologi seperti jenis glikogenesis II, yang berkaitan dengan penyimpanan glikogen.

Dalam tindak balas bakteria dan ragi yang dikatalisis oleh enzim jenis ini mewakili sumber tenaga glukosa yang penting yang memasuki laluan glikolitik, untuk tujuan penapaian atau tidak.

Di dalam tumbuhan, maltase, bersama -sama dengan amilase, mengambil bahagian dalam kemerosotan endosperm dalam benih yang "tidur", dan yang diaktifkan oleh gibberellins, hormon pengawalseliaan pertumbuhan tumbuhan, sebagai prasyarat untuk percambahan.

Boleh melayani anda: Rantaian Makanan Akuatik: Tahap dan Organisma

Di samping itu, banyak kanji yang menghasilkan kanji sementara pada siang hari mempunyai maltase tertentu yang menyumbang kepada kemerosotan perantara metabolisme mereka pada waktu malam, dan telah ditentukan bahawa kloroplas adalah tempat utama penyimpanan maltosa dalam organisma ini dalam organisma ini.

Rujukan

  1. Auricchio, f., Bruni, c. B., & Sica, v. (1968). Penyucian dan pencirian lebih lanjut asid a-glucosidae. Jurnal Biokimia, 108, 161-167.
  2. Danielsen, e. M., Sjostrom, h., & Noren, atau. (1983). Biosintesis protein microvillar usus. Jurnal Biokimia, 210, 389-393.
  3. Davis, w. Ke. (1916). Iii. Pengedaran malase dalam tumbuh -tumbuhan. Fungsi dari malase dalam kemerosotan kanji dan pengaruhnya terhadap aktiviti bahan amiloklastik bahan. Jurnal Biokimia, 10(1), 31-48.
  4. Expasy. Portal Sumber Bioinformatik. (n.d.). Diperolehi daripada enzim.Expasy.org
  5. Lu, dan., Gehan, j. P., & Shakyy, t. D. (2005). Kesan Daylength dan Circadian pada Degradasi Pati dan Maltosa Metabolisme. Fisiologi tumbuhan, 138, 2280-2291.
  6. Naims, h. Dan., Sterchi, e. Dan., & Lentze, m. J. (1988). Struktur, biosintesis, dan glikosilasi usus kecil manusia. Jurnal Kimia Biologi, 263(36), 19709-19717.
  7. Needleman, r. (1991). Mengawal. Mikrobiologi molekul, 5(9), 2079-2084.
  8. Jawatankuasa Tatanama Kesatuan Antarabangsa Biokimia dan Biologi Molekul (NC-IBMB). (2019). Diperolehi daripada Qmul.Ac.UK.
  9. Reuser, a., Kroos, m., Hermans, m., Bijvoet, a., Verbeet, m., Van Diggelen, atau.,... Ploeg, v. der. (Sembilan-belas sembilan puluh lima). Glikogenesis Jenis II (Defisik Asid Malca). Otot & saraf, 3, 61-69.
  10. Simpson, g., & Naylor, J. (1962). Kajian Dorman dalam Benih Avena Fatua. Jurnal Botani Kanada, 40(13), 1659-1673.
  11. Sorensen, s., Norén, o., Stostrom, h., & Danielsen, m. (1982). Struktur usus amphiphilic usus microvillus malase/glucoamylase struktur dan kekhususan. Jurnal Biokimia Eropah, 126, 559-568.