Struktur, fungsi dan jenis peroksidases

The Peroksidase Mereka kebanyakannya hemoprotein dengan aktiviti enzimatik yang memangkinkan pengoksidaan pelbagai substrat organik dan bukan organik menggunakan hidrogen peroksida atau bahan berkaitan lain.

Dalam erti kata yang paling luas, istilah "peroksidase" termasuk enzim seperti NAD- dan NADP-Butxidases, asid lemak-butxidase, cytochrome-butxidases, glutathione-butxidases dan banyak enzim bukan spesifik lain.

Gambar rajah hem-bergantung tetapi peroksida

Walau bagaimanapun, ia biasanya digunakan untuk merujuk kepada enzim tidak spesifik sumber yang berbeza yang mempunyai aktiviti oksidorted dan yang menggunakan hidrogen peroksida dan substrat lain untuk memangkinkan tindak balas pengurangan oksida mereka.

"Hemo-butxidases" sangat biasa. Mereka ditemui di haiwan, tumbuhan atas, ragi, kulat dan bakteria.

Dalam mamalia, ini dihasilkan oleh leukosit, rahim, limpa dan hati, kelenjar air liur, dinding perut, paru -paru, kelenjar tiroid dan tisu lain.

Di tumbuh -tumbuhan, spesies tumbuhan terkaya dalam peroksidase adalah lobak pedas dan pokok ara. Peroksidase yang disucikan dari lobak pedas telah dikaji secara meluas dan digunakan untuk pelbagai tujuan dalam biokimia dan biokimia eksperimen.

Dalam sel eukariotik, enzim penting ini biasanya di dalamnya.

[TOC]

Struktur

Walaupun terdapat sedikit homologi yang wujud di antara pelbagai jenis peroksidase, telah ditentukan bahawa struktur sekundernya dan cara ia dianjurkan cukup dipelihara di kalangan spesies yang berbeza.

Terdapat beberapa pengecualian, tetapi kebanyakan peroksidase adalah glikoprotein dan dipercayai bahawa karbohidrat menyumbang kepada kestabilan mereka berbanding dengan suhu tinggi.

Protein ini mempunyai berat molekul antara 35 hingga 150 kDa, yang bersamaan dengan kira -kira 250 dan 730 asid amino.

Boleh melayani anda: Membran plasma

Kecuali myeloperoxidase, semua molekul jenis ini mengandungi dalam struktur mereka kumpulan hemo yang berehat membentangkan atom besi dalam keadaan pengoksidaan Fe+3. Tumbuhan mempunyai kumpulan prostetik yang dikenali sebagai Ferroporfirina XI.

Peroksidase mempunyai dua domain struktur yang "mengelilingi" kumpulan hemo dan setiap domain ini adalah hasil dari ekspresi gen yang mengalami peristiwa duplikasi. Struktur ini terdiri daripada lebih daripada 10 dewan alpha yang disertai oleh gelung dan giliran polipeptida.

Lipat molekul yang mencukupi seolah -olah bergantung kepada kehadiran pembaziran glisin dan proline yang dipelihara, serta residu asid aspartik dan satu lagi arginin yang membentuk jambatan salin di antara mereka yang menghubungkan kedua -dua domain struktur.

Fungsi

Fungsi utama enzim peroksidase adalah penyingkiran hidrogen peroksida dari persekitaran sel, yang boleh berlaku oleh mekanisme yang berbeza dan yang dapat mewakili ancaman serius terhadap kestabilan intraselular.

Walau bagaimanapun, dalam proses penyingkiran spesies oksigen reaktif ini (di mana oksigen mempunyai keadaan pengoksidaan perantaraan) peroksidase menggunakan keupayaan pengoksidaan bahan ini untuk memenuhi fungsi penting lain untuk metabolisme.

Di tumbuh -tumbuhan, protein ini merupakan bahagian penting dalam proses lignifikasi dan mekanisme pertahanan dalam patogen yang dijangkiti dengan kerosakan fizikal atau fizikal.

Dalam konteks saintifik, aplikasi baru telah muncul untuk peroksidase dan di antaranya adalah rawatan air kumbahan yang mengandungi sebatian fenolik, sintesis sebatian aromatik dan penyingkiran peroksida makanan atau bahan sisa.

Dalam istilah analitik dan diagnostik, peroksidase lobak pedas mungkin merupakan enzim yang paling banyak digunakan untuk penyediaan antibodi konjugasi yang digunakan untuk ujian penyerapan imunologi seperti ELISA (dari Bahasa Inggeris "Ujian imunosorben yang berkaitan dengan enzim") dan juga untuk penentuan pelbagai jenis sebatian.

Boleh melayani anda: Coanocytes: Ciri dan Fungsi

Mekanisme tindakan

Proses pemangkin peroksidase berlaku melalui langkah -langkah berurutan yang bermula dengan interaksi antara tapak aktif enzim dan hidrogen peroksida, yang mengoksidakan atom besi dalam kumpulan hemo dan menghasilkan sebatian perantara yang tidak stabil yang dikenali sebagai kompaun I (IOC).

Protein teroksida (IOC) kemudian mempunyai kumpulan hemo dengan atom besi yang pergi dari keadaan pengoksidaan III ke menyatakan IV dan untuk proses ini hidrogen peroksida ke air ke air dikurangkan.

Kompaun I dapat mengoksidakan substrat penderma elektron, membentuk substrat radikal dan menjadi spesies kimia baru yang dikenali sebagai kompaun II (COII), yang kemudiannya dikurangkan oleh molekul substrat kedua, menanam semula besi dalam keadaan III dan menghasilkan satu lagi radikal.

Lelaki

-Menurut organisma

Peroksidase dikelompokkan ke dalam tiga kelas bergantung kepada organisma di mana mereka berada:

- Kelas I: Peroksidase prokariotik intraselular.

- Kelas II: Peroksidase kulat ekstraselular.

- Kelas III: Peroksidase Sayuran Rahsia.

Bertentangan dengan Protein Kelas I, kelas -kelas II dan III ada dalam struktur mereka yang disulfur jambatan yang dibina di antara sisa -sisa sistein, yang memberi mereka ketegaran yang jauh lebih besar.

Protein Kelas II dan III juga berbeza daripada kelas I di mana mereka biasanya mempunyai glikosilasi di permukaan mereka.

-Menurut tapak aktif

Bercakap mekanistik, peroksidase juga boleh dikategorikan mengikut sifat atom yang terdapat di pusat pemangkin mereka. Dengan cara ini, hemoperoxidases (yang paling biasa), vanadium-haloproxidases dan lain-lain telah digambarkan.

Ia boleh melayani anda: Pinositosis: proses, fungsi dan perbezaan dengan fagositosis

Hemoperoxidases

Seperti yang telah disebutkan, peroksidase ini mempunyai kumpulan prostetik di pusat pemangkin mereka yang dikenali sebagai Grupo Hemo. Atom besi di tempat ini diselaraskan oleh empat ikatan dengan atom nitrogen.

Vanadio-Halperoxidases

Daripada kumpulan hemo, vanadio-watperperoxidases mempunyai vanadato sebagai kumpulan prostetik. Enzim -enzim ini telah diasingkan dari organisma laut dan beberapa kulat tanah.

Vanadium dalam kumpulan ini diselaraskan oleh tiga oxygenos bukan protein, nitrogen dari residu histidin dan nitrogen ikatan azid.

Peroksidase lain

Dalam kumpulan ini, banyak haryperoxidases bakteria yang mempunyai kumpulan prostetik selain Hemo atau Vanadium dikategorikan. Dalam kumpulan ini terdapat juga glutathione peroksidase.

Rujukan

1. Alberts, b., Dennis, b., Hopkin, k., Johnson, a., Lewis, J., Raff, m.,... Walter, p. (2004). Biologi sel penting. Abingdon: Garland Science, Taylor & Francis Group.
2. Bank, l. (1997). Sifat struktur peroksida. Jurnal Bioteknologi, 53, 253-263.
3. Deurzen, m. P. J. Van, rantwijk, f. Van, & Sheldon, r. Ke. (1997). Pengoksidaan selektif yang dipangkin oleh peroksidase. Tetrahedron, 53(39), 13183-13220.
4. Dunford, h. B., & Stillman, J. S. (1976). Mengenai fungsi dan mekanisme tindakan peroksidase. Kajian Kimia Penyelarasan, 19, 187-251.
5. Hamid, m., & Rehman, k. (2009). Aplikasi berpotensi peroksida. Kimia Makanan, 115(4), 1177-1186.
6. Rawn, j. D. (1998). Biokimia. Burlington, Massachusetts: Penerbit Neil Patterson.
7. Stansfield, w. D., Colomé, j. S., & Cano, r. J. (2003). Biologi molekul dan sel. (K. Dan. Cullen, ed.). McGraw-Hill Ebooks.