Ciri -ciri Chimotripsin, Struktur, Fungsi, Mekanisme Tindakan

The chimotripsin Ia adalah protein pencernaan yang paling banyak yang paling banyak oleh pankreas ke arah usus kecil. Ia adalah enzim milik keluarga serine-proteas dan mengkhususkan diri dalam hidrolisis ikatan peptida antara asid amino seperti tirosin, fenilalanin, tryptophan, metodin dan leukin yang terdapat dalam protein besar.

Nama "chemotripsin" menyatukan, sebenarnya, sekumpulan enzim yang dihasilkan oleh pankreas dan yang aktif mengambil bahagian dalam pencernaan usus protein pada haiwan. Perkataan itu berasal dari tindakan renin yang enzim ini mempunyai kandungan gastrik atau "chimo".

Struktur Chimotripsin (Sumber: Pengguna: Mattyjenjen [atribusi] melalui Wikimedia Commons)

Walaupun tidak diketahui dengan tepat sejauh mana pengedarannya berada di dalam kerajaan haiwan, dianggap bahawa enzim -enzim ini hadir sekurang -kurangnya di semua anak domba dan terdapat laporan kehadiran mereka dalam "tepi lebih primitif" seperti arthropods dan yang Celestroads.

Pada haiwan yang mempunyai pankreas, organ seperti itu adalah tapak utama pengeluaran chimotripsine, serta protease lain, inhibitor enzimatik dan prekursor atau zimogen.

Chimotripsin adalah enzim yang paling banyak dikaji dan lebih baik, bukan hanya berkaitan dengan biosintesis mereka, tetapi juga dengan pengaktifan mereka dari zimogen, sifat enzimatiknya, perencatannya, ciri -ciri kinetik dan pemangkinnya dan struktur umumnya.

[TOC]

Ciri -ciri dan struktur

Chimotripsin adalah endopeptidases, iaitu, mereka adalah protease yang menghidrolisis ikatan peptida asid amino dalam kedudukan "dalaman" protein lain; Walaupun ia juga telah menunjukkan bahawa mereka boleh menghidrolisis ester, amidas dan arilamidas, walaupun dengan selektiviti kurang.

Mereka mempunyai berat molekul purata kira -kira 25 kDa (245 asid amino) dan dihasilkan dari prekursor yang dikenali sebagai chemotripsinogens.

Dari pankreas haiwan bovine, 2 jenis chemotripsinogens telah disucikan, A dan B. Dalam model babi chemotripsinogen ketiga, chimotripsinogen c digambarkan. Setiap tiga Zimogen ini bertanggungjawab untuk pengeluaran chimotropsins a, b dan c,.

Ia boleh melayani anda: Quintana Roo Flora dan Fauna

Chimotripsin A dibentuk oleh tiga rantai polipeptida yang kovalen dikaitkan antara satu sama lain melalui jambatan atau ikatan disulfida antara sisa sistein. Walau bagaimanapun, adalah penting untuk menyebut bahawa banyak penulis menganggapnya sebagai enzim monomerik (terdiri daripada subunit tunggal).

Rantai ini membentuk struktur yang mempunyai bentuk ellipsoid, di mana kumpulan yang mempunyai beban elektromagnet terletak di permukaan (kecuali asid amino yang mengambil bahagian dalam fungsi pemangkin).

Secara amnya chimotropsin sangat aktif kepada pH asid, walaupun yang telah diterangkan dan disucikan dari serangga dan haiwan bukan -brate lain stabil pada pH antara 8 dan 11 dan sangat tidak stabil untuk menurunkan pH.

Fungsi Chemotripsin

Apabila pankreas exocrine dirangsang, sama ada oleh hormon atau oleh impuls elektrik, organ ini melepaskan granul rahsia yang kaya dengan chemotripsinogen, yang pernah mencapai usus kecil dipotong oleh protease lain antara sisa 15 dan 16 dan kemudian "didakwa secara auto" untuk melakukan a Protein yang sepenuhnya aktif.

Mungkin fungsi utama enzim ini adalah untuk bertindak bersamaan dengan protease yang lain yang dikeluarkan ke arah sistem gastrousus untuk pencernaan atau kemerosotan protein yang digunakan dengan makanan.

Produk proteolisis sedemikian kemudiannya berfungsi sebagai sumber karbon dan tenaga melalui katabolisme asid amino atau boleh "dikitar semula" secara langsung untuk pembentukan protein sel baru yang akan menggunakan pelbagai fungsi dan pelbagai di peringkat fisiologi.

Mekanisme tindakan

Chimotripsins menggunakan tindakan mereka hanya selepas diaktifkan, kerana ini dihasilkan sebagai "prekursor" (zimogen) bentuk yang dipanggil chemotropsinogenic.

Mekanisme Reaksi Quimotripsin (Sumber: HBF878 [CC0] melalui Wikimedia Commons)

Latihan

Zimogen chimotripsin disintesis oleh sel -sel acinar pankreas, selepas itu mereka berhijrah dari retikulum endoplasma ke kompleks Golgi, di mana mereka dibungkus dalam kompleks membran atau granul sekretariat.

Boleh melayani anda: sains yang berkaitan dengan biologi

Butiran ini berkumpul di hujung acinos dan dilepaskan sebagai tindak balas kepada rangsangan hormon atau impuls saraf.

Pengaktifan

Bergantung pada keadaan pengaktifan, beberapa jenis chimotripsin dapat dijumpai, bagaimanapun, mereka semua menyiratkan "pemotongan" proteolitik dari pautan peptida di zimogen, chimotripsinogen, proses yang dipangkin oleh enzim tripsin.

Reaksi pengaktifan pada mulanya terdiri daripada ikatan pemotongan antara asid amino 15 dan 16 daripada chimotripsinogen, yang membentuk π-quimotripsin, mampu "proses diri" dan pengaktifan autokatalisis lengkap.

Tindakan enzim terakhir ini menggalakkan pembentukan selepas peptida bersama-sama dengan cara rantai terminal C, yang bermula dengan residu 149).

Bahagian yang sepadan dengan sisa 14-15 dan 147-148 (dua dipéptides) tidak mempunyai fungsi pemangkin dan melepaskan dari struktur utama.

Aktiviti pemangkin

Chimotripsin bertanggungjawab untuk menghidrolisis ikatan peptida, yang kebanyakannya menyerang bahagian karboksilik asid amino yang mempunyai kumpulan lateral aromatik, iaitu asid amino seperti tirosin, tryptophan dan phenylalanine.

Serine (menjadi 195) di dalam tapak aktif (Gly-Asp-Series-Gly-Glu-Ala-Val) dari jenis enzim ini mungkin merupakan sisa yang paling penting untuk operasinya. Mekanisme tindak balas adalah seperti berikut:

- Chimotripsin pada mulanya ditemui dalam bentuk "substrat -bebas", di mana "triad" pemangkin terdiri daripada kumpulan karboksil lateral residu aspartat (102), cincin imidazole residu histidine (57) dan kumpulan hidroksil sisi kumpulan Serine (195).

- Substrat ini memenuhi enzim dan bergabung dengan ini untuk membentuk kompleks enzim-substrat yang boleh diterbalik.

Ia boleh melayani anda: Pangkalan Nitrogen: Apa, Klasifikasi, Fungsi

- Titik utama mekanisme tindak balas terdiri daripada pembentukan pautan separa, yang mengakibatkan polarisasi kumpulan hidroksil, yang mencukupi untuk mempercepatkan tindak balas.

- Selepas serangan nukleofilik, kumpulan karboksil menjadi perantara oxianion tetrahedral, yang stabil oleh dua jambatan hidrogen yang dibentuk oleh kumpulan N dan H dari sisa Gly 193 dan menjadi 195.

- Oxyanion secara spontan "menyusun semula" dan perantara enzimatik dibentuk di mana kumpulan acyl telah ditambah (enzim acyled).

- Reaksi ini berterusan dengan kemasukan molekul air ke tapak aktif, molekul yang menggalakkan serangan nukleofilik baru yang mengakibatkan pembentukan perantara tetrahedral kedua yang juga stabil oleh jambatan hidrogen.

- Reaksi berakhir apabila perantara kedua ini disusun semula lagi dan membentuk lagi kompleks Micaelian enzim-substrat, di mana tapak aktif enzim diduduki oleh produk yang terkandung dalam kumpulan karboksil.

Rujukan

1. Appel, w. (1986). Chymotrypsin: Sifat Molekul dan Pemangkin. Biokimia Klinikal, 19 (6), 317-322.
2. Bender, m. L., Killheffer, j. V., & Cohen, s. (1973). Chymotrypsin. Ulasan Kritikal CRC dalam Biokimia, 1 (2), 149-199.
3. Blow, d. M. (1971). 6 Struktur Chymotrypsin. Dalam enzim (vol. 3, ms. 185-212). Akhbar Akademik.
4. Blow, d. M. (1976). Struktur dan mekanisme chymotrypsin. Akaun Penyelidikan Kimia, 9 (4), 145-152.
5. Nelson, d. L., Lehninger, a. L., & Cox, m. M. (2008). Prinsip Biokimia Lehninger. Macmillan.
6. Polgár, l. (2013). Mekanisme pemangkin serine dan peptida threonine. Dalam Buku Panduan Enzim Proteolitik (PP. 2524-2534). Elsevier Ltd.
7. Westheimer, f. H. (1957). Hipotesis untuk mekanisme tindakan chymotrypsin. Prosiding Akademi Sains Negara Amerika Syarikat, 43 (11), 969.