Struktur, fungsi dan patologi yang berkaitan

Titina Ini adalah istilah yang digunakan untuk menggambarkan beberapa rantai polipeptida gergasi yang membentuk protein ketiga yang paling banyak dalam sarkomeres pelbagai jenis rangka dan jantung.

Titina adalah salah satu protein terbesar yang diketahui dari segi bilangan sisa asid amino dan, oleh itu, dari segi berat molekul. Protein ini juga dikenali sebagai Connectin dan hadir dalam vertebrata dan invertebrata.

Struktur Titina (Sumber: Kakitangan Jawahar Swaminathan dan MSD di Institut Bioinformatik Eropah [Domain Awam] melalui Wikimedia Commons)

Ia diterangkan dengan nama ini (Connectin) untuk kali pertama pada tahun 1977 dan pada tahun 1979 ia ditakrifkan sebagai band double di bahagian atas gel elektroforesis dalam gel polyacrylamide dalam keadaan denatur (dengan dodecyl sulfate). Pada tahun 1989 lokasinya oleh mikroskopi immunoelectronics ditubuhkan.

Bersama -sama dengan satu lagi protein besar, Nebulin, Titina adalah salah satu komponen utama kerangka elastik sitoskeleton sel otot yang wujud bersama dengan filamen tebal (myosin) dan filamen nipis (actin) di dalam sarcomeres; Begitu banyak sehingga dikenali sebagai sistem ketiga filamen gentian otot.

Filamen tebal dan nipis bertanggungjawab untuk penjanaan kekuatan aktif, sementara filamen Titina menentukan viskoelastik sarcomeres.

Sindiran adalah unit berulang myofibrils (gentian otot). Ia lebih kurang 2μm dan dibatasi oleh "plat" atau garis yang dipanggil z garis, yang segmen setiap myofibrilla dalam serpihan striated saiz yang ditentukan.

Molekul Titina dipasang dalam helai filamen yang sangat panjang, fleksibel, nipis dan boleh diperpanjang. The titine bertanggungjawab untuk keanjalan otot striated dan dipercayai bahawa ia berfungsi sebagai perancah molekul yang menentukan perhimpunan sarcomeres yang betul dalam myofibrils.

Boleh melayani anda: Taenia Saginata: Ciri -ciri, Morfologi, Kitaran Biologi

[TOC]

Struktur

Di Vertebrata, Titina mempunyai kira -kira 27.000 sisa asid amino dan berat molekul yang sekitar 3 mda (3.000 kDa). Ia terdiri daripada dua rantai polipeptida yang dikenali sebagai T1 dan T2, yang mempunyai komposisi kimia yang sama dan sifat antigen yang serupa.

Dalam otot invertebrata adalah "Mini-titina"Antara 0.7 dan 1.Berat molekul 2mda. Dalam kumpulan protein ini, protein dimasukkan "Twitchina" dari Caenorhabditis elegans dan protein "Projek" dijumpai dalam jantina Drosophila.

Titine vertebrata adalah protein modular yang dikompaun terutamanya oleh domain immunoglobulin dan fibronectin III (FNIII (FNIII (FNIII-Seperti) diatur dalam kumpulan. Ia mempunyai rantau elastik yang kaya dengan proline, asid glutamat, valina dan sisa lysine yang dikenali sebagai domain PEVK, dan satu lagi domain serine-quinous pada akhir carboxyl terminal akhirnya.

Setiap domain mempunyai kira -kira 100 asid amino panjang dan dikenali sebagai kelas I titine (fibronectin III) dan kelas titine II (domain jenis immunoglobulin). Kedua -dua domain dilipat dalam struktur "sandwic" panjang 4 nm yang terdiri daripada lembaran antiparal β.

Molekul penyambung jantung mengandungi 132 motif berulang domain immunoglobulin dan 112 motif berulang domain fibronectin III.

Gen pengekodan untuk protein ini (Ttn) adalah "juara" intron kerana hampir 180 di dalamnya.

Transkrip subunit diproses secara berbeza, terutamanya kawasan pengekodan immunoglobulin (IG) dan domain PEVK, yang menimbulkan isoforms dengan sifat yang berbeza.

Fungsi

Fungsi titine dalam sarcomeres bergantung kepada persatuannya dengan struktur yang berbeza: akhir terminal Cnya berlabuh ke garis M, manakala akhir N-terminal setiap titine berlabuh ke z garis z z.

Protein nebulin dan titina bertindak sebagai "peraturan molekul" yang mengawal panjang filamen tebal dan nipis. Titina, seperti yang disebutkan.

Boleh melayani anda: Pemakanan autotroph: ciri, peringkat, jenis, contoh

Telah ditunjukkan bahawa lipatan dan pembukaan Titina menghadiri proses penguncupan otot, iaitu, ia menghasilkan kerja mekanikal yang mencapai pemendekan atau lanjutan sarkomer; Walaupun gentian tebal dan nipis adalah motor molekul pergerakan.

The Titina mengambil bahagian dalam penyelenggaraan filamen tebal di tengah sarkomero dan serat mereka bertanggungjawab untuk penjanaan ketegangan pasif semasa peregangan sarcomeres.

Fungsi lain

Sebagai tambahan kepada penyertaannya dalam penjanaan kuasa viskoelastik, Titina mempunyai fungsi lain, antaranya:

-Penyertaan dalam peristiwa isyarat mekanikal-kimia melalui persatuan mereka dengan protein SAR-trocic dan non-sarical yang lain

-Pengaktifan lama alat kontraksi

-Perhimpunan sarcomeres

-Sumbangan dalam struktur dan fungsi sitoskeleton dalam vertebrata, antara lain.

Kajian tertentu telah menunjukkan bahawa dalam sel manusia dan embrio Drosophila, Titina mempunyai fungsi lain sebagai protein kromosom. Ciri -ciri elastik protein yang disucikan sesuai dengan sifat -sifat elastik dari kedua -dua sel hidup dan kromosom pemasangan In vitro.

Penyertaan protein ini dalam pemadatan kromosom telah ditunjukkan terima kasih kepada eksperimen tapak mutagenesis yang diarahkan gen yang mengkodanya, yang mengakibatkan kedua-dua kecacatan otot dan kromosom.

Lange dan kolaborator pada tahun 2005, menunjukkan bahawa domain kinase Titina ada kaitan dengan sistem kompleks ekspresi gen otot, fakta yang ditunjukkan oleh mutasi domain ini yang menyebabkan penyakit otot keturunan.

Patologi yang berkaitan

Beberapa penyakit jantung ada kaitan dengan perubahan dalam keanjalan Titina. Perubahan sedemikian sangat mempengaruhi ketegangan miokardium yang meluas dan pasif dan, mungkin, menaip menaip.

Dapat melayani anda: Kerajaan alam dan ciri -cirinya

Gen Ttn Ia telah dikenal pasti sebagai salah satu gen utama yang terlibat dalam penyakit manusia, jadi sifat dan fungsi protein jantung telah dikaji dalam beberapa tahun kebelakangan ini.

Kardiomiopati yang diluaskan dan kardiomiopati hipertropik juga merupakan produk mutasi beberapa gen, termasuk gen Ttn.

Rujukan

1. Despoulos, a., & Silbernagl, s. (2003). Atlas warna fisiologi (Edisi ke -5.). New York: Thieme.
2. Herman, d., Lam, l., Taylor, m., Wang, l., Teakakirikul, ms., Christodoulou, d.,... Seidman, c. Dan. (2012). Pemotongan titin menyebabkan kardiomiopati diluaskan. Jurnal Perubatan New England, 366(7), 619-628.
3. Keller, t. (Sembilan-belas sembilan puluh lima). Struktur dan fungsi titin dan nebulin. Pendapat semasa dalam Biologi, 7, 32-38.
4. Lange, s., Lange, s., Xiang, f., Yakovenko, a., HHHOLA, a., Hackman, ms.,... Gautel, m. (2005). Domain kinase titin mengawal ekspresi gen otot dan burnsover protein. Sains, 1599-1603.
5. Linke, w. Ke., & Hamdani, n. (2014). Perniagaan Raksasa: Hartanah dan Fungsi Titin Melalui tebal dan nipis. Penyelidikan peredaran, 114, 1052-1068.
6. Machado, c., & Andrew, D. J. (2000). D-Titin: Protein gergasi dengan gulungan ganda dalam kromosom dan otot. Jurnal Biologi Sel, 151(3), 639-651.
7. Maruyama, k. (1997). Protein elastik gergasi otot. Jurnal FASB, sebelas, 341-345.
8. Nelson, d. L., & Cox, m. M. (2009). Prinsip Biokimia Lehninger. Edisi Omega (Edisi ke -5.).
9. Rivas-Pardo, j., Eckels, e., Stern, i., Kosuri, ms., Linke, w., & Fernández, J. (2016). Kerja yang dilakukan oleh lipatan protein titin membantu penguncupan otot. Laporan sel, 14, 1339-1347.
10. Trinick, j. (1994). Titin dan Nebulin: Penguasa Protein dalam Otot? Trend dalam Sains Biokimia, 19, 405-410.
11. Tskhovrebova, l., & Trinick, J. (2003). Titin: Hubungan dan hubungan keluarga. Ulasan Alam, 4, 679-6889.
12. Wang, k., Ramirez-Mitchell, r., & Palter, D. (1984). Titin adalah protein myofibrillar yang luar biasa, fleksibel, dan langsing. Proc. Natl. Acade. Sci., 81, 3685-3689.